活性位点

活性位点，又称活化位置，是指一个酵素中具有催化能力与结合位置的部位。其结构与化学性质可供辨识受质，并与受质结合。活化位置通是酵素表面上一个类似口袋的区域，内部含有可与特定受质发生反应的残基。

结合

大部分酵素只会有一个活性位点，只对应一种受质。酵素的变性作用，通常是因为高温或者是极端的PH值，造成酵素活性位点形状的改变。

以下有两种酵素结合的假说

由Emil Fischer提出的，他的假设是说酵素的活性位点和受质可以很完美的结合，当两者结合，受质的修饰就开始了。

由Daniel Koshland提出的，它是锁钥理论的延伸，但它主张活性位点和受质不会完美结合，且活性位点是可以形状改变到和受质完美结合的状态；当受质接上后，诱导形状改变，当受质离开后，酵素回到它原本的样子。

受质和酵素结合，透过氢键、疏水交互作用或两者都有。活性位点上的残基作为质子或其他受质化学基团的接受者或提供者，进而降低反应活化能，加快反应速率。当酵素和受质间的作用完后，产物在活性位点会相当的不稳定，进而离开酵素。

酵素会运用辅因子来帮忙与受质的结合；辅酶也是辅因子的一种，在受质和酵素发生化学反应时，就会离开。例如：金属物质。

抑制剂会阻扰受质和酵素的交互作用，进而降低反应速率。抑制剂有几种不同的种类，分别有可逆和不可逆、竞争和非竞争；竞争型，一种和受质很像的物质，会和受质竞争酵素；非竞争型，一种会结合在非活性位点的物质，会影响受质和酵素的结合率。

辨认活性位点，在药学上很重要；借由辨认出活性位点，设计出受质(药物)，可以阻断它和受质结合；其中一个重要的因子在药物设计，是抑制剂和酵素结合的强度。例如AIDS

异位结合位顾名思义和活性位点是不同的位置在酵素上，异位修饰通常发生在超过一个次单元的蛋白质，也常常参与代谢反应。

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