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酶
,'''酶'''(enzyme)，具有高效特异催化作用的[[蛋白质]]。体内几乎所有[[代谢反应]]均需酶的参与，而且对物质[[代谢]]的控制也多通过对[[酶活性]]的调节来实现。现在已经清楚，人类的不少疾病是由于某种酶的[[变异]]、减少甚或缺失所致，因此酶的缺失或变异可引起代谢紊乱而致病。催化剂只加速化学反应达到平衡点，而不改变平衡点。酶也是如此，不过与非酶催化剂相比较，酶的[[催化]]效率极高；而且酶只催化特定物质（称作用物）进行一定的化学反应，产生一定的产物而无副产物，亦即酶具有极高的特异性。酶的催化能力称为酶的活性，可以被测定，而且酶量的多少常以其活性大小来表示。对某些酶的活性的测定，常有助于疾病的诊断，因此酶学与疾病病因、诊断、治疗诸方面都很密切。
==酶的重要性==
人体及其他[[生物]]要进行数千种不同的化学反应。举凡[[消化]]、吸收、运输、合成、分泌、运动和繁殖等种种活动（即通常所说的物质代谢），无不以化学反应为基础。这些反应大多进行缓慢，而酶则加速这些反应，从而使生命赖以存在的各种活动得以及时进行。这些反应绝大部分在[[细胞]]中进行；每个反应由不同的酶所催化；细胞内含数千种酶，分隔在各种[[细胞器]]中，有条不紊地催化生命攸关的反应。
以每日进食的[[淀粉]]为例，淀粉在[[消化道]]内消化，由[[淀粉酶]]等催化水解为[[葡萄糖]]，而葡萄糖进入细胞，也要有酶催化促成，而葡萄糖在细胞里的各种代谢更是一连串由酶催化的反应，这些反应使葡萄糖氧化成[[二氧化碳]]和水并供给能量，也可使之转变为其他物质如[[脂肪]]。葡萄糖在体内氧化与其在体外燃烧相比，其产物虽同是二氧化碳和水，同时都放出能量，但是在体内的氧化因有酶催化，在常温等温和的条件下进行，经过很多步骤并逐步放出便于利用的能量，这与体外燃烧极为不同。
==酶的本质==
在中国商周时期，就记录了酿酒制酱作饴等应用微生物中酶的生产活动。但是关于酶的本质，迟至20世纪之初方获结论。19世纪中期，人们仍认为酶必须在有生命的生物体中才起作用；酶一词的希腊文原义即“在[[酵母]]中”。1897年发现无细胞的酵母提取液也可发酵，方知酶在细胞外依然可起作用。但是当时对它的[[化学]]本质尚无所知。1926年美国生物化学家J.B.萨姆纳[[纯化]][[脲酶]]，获得结晶，证明其为蛋白质，首先提出酶是蛋白质的概念。不过当时的学术权威多持异议，不以为酶已被结晶出来，反认为结晶了的是无作用的蛋白质，而起酶作用的却是附在其上的不明性质的污染物。后来其他科学家也纯化结晶得到诸如[[胃蛋白酶]][[和胰蛋白酶]]等多种蛋白质[[水解酶]]，并也都证明它们都是蛋白质，酶的本质是蛋白质这结论才得到科学界认可。现已发现的数千种酶，已纯化结晶的数百种酶，以及分析测定了一级化学结构的酶，都证明是蛋白质。酶是蛋白质的概念如此牢固，若发现具有催化作用而非蛋[[白质]]的大分子，或不宜以酶称之。因此新发现的几种具催化活性的[[核糖核酸]]，被称为类酶(ribozyme，亦有译为[[核质]]酶、[[核酶]]、[[RNA]]酶或称为“”者)。
==[[全酶]]和[[辅酶]]==
酶可能是一条肽链，如水解RNA的[[核糖核酸酶]]就是由124个[[氨基酸]]组成的单条肽链;也可由两条或多条肽链组成，如[[乳酸脱氢酶]]由4条肽链组成。有些酶，整个[[分子]]都是蛋白质，另一些酶分子除蛋白质外尚需含有非蛋白质组分，方具酶活性。这些非蛋白质部分中与蛋白质（即[[酶蛋白]]）结合松散的称辅酶，结合牢固的称为辅基。酶蛋白和辅酶或辅基合称为全酶；单独的酶蛋白或辅酶都无活性。辅酶分子小，对热稳定，多属B族[[维生素]][[衍生物]]（表1）。[[金属离子]]参与[[生物化学]]反应，约1/3的酶在催化中需要金属离子，它们将作用物直接连接到酶分子上，或与酶分子结合使形成可与作用物相结合的[[构象]]而间接起作用。需金属的酶可按与金属结合的强度区分为[[金属酶]]或金属激活酶。前者的金属结合很牢，虽再增加自由金属离子，其活性并不再增高。后者的金属与酶分子表面[[基因]]结合较松，往往在酶的纯化中丢失，因此需要再加入该金属离子方可恢复活性。[[Zn]]、Fe、Co、Mn、[[Cu]]等多见于金属酶，而[[Ca]]与[[Mg]]常随[[Na]]和K作为金属激活酶的辅助因子。
酶的活性在于有一定的蛋白质结构。若酶受到[[酸]]、碱或酶的水解，通常要失去活性，这表明活性与其蛋白质[[一级结构]]相关。酶若受加热、pH剧变、[[变性剂]]的影响，虽无水解引起一级结构变化，但酶活性也往往消失，这表明酶的天然二级、三级及[[四级结构]]的重要性。酶蛋白变性就失去活性，但一些酶如RNA酶在一定条件下变性后，可有条件地恢复活性，此即[[复性]]作用。
==酶的活性部位==
酶的活性部位是结合作用物并提供直接参与形成或断开化学键的[[氨基酸残基]]的区域。含辅基的酶中，辅基也包括在活性部位。活性部位只占整个酶分子相当小的一部分。酶分子上绝大部分氨基酸残基并不与作用物接触。作用物与酶分子相比通常要小得多，只可能接触酶的很小的部分；即使大分子作用物如[[核酸]]或蛋白质，被催化进行[[反应时]]，酶也只是与该类大分子作用物中的局部接触。活性部位呈立体结构而不是一个点或线，也不是一个平面。它由来自酶分子中氨基酸序列的不同部分的[[残基]]组成，实际上一级结构上远隔开的残基更易相互作用[[成活]]性中心。如 RNA酶活性部位的重要氨基酸残基是第12位和第 119位的[[组氨酸]]及41位的[[赖氨酸]]残基。所有已知结构的酶分子上都有一个凹陷或裂缝构造，用以与作用物相结合。凹陷内含有进行结合作用和催化所需的残基，作用物进入凹陷式裂缝后，即借[[共价键]]、氢键、静电吸引等各种力量与酶结合并被催化。酶的特异性就与活性部位的构象密切相关。
==酶的特异性==
酶的一个最引人注目的特点是它催化的反应的特异性（或称[[专一性]]）。这既指酶对作用物的选择，也指对所催化反应的专一。不同的酶，其特异性的程度有别。如脲酶只催化[[尿素]]水解成为CO<sub>2</sub>和NH<sub>3</sub>；[[琥珀酸脱氢酶]]只以[[琥珀酸]]为作用物，它们的特异性极其严格，这可称为绝对特异性，更多的酶对共同的基团或化学键有选择性；如[[磷酸酶]]可催化很多种含磷酸基团的[[化合物]]水解脱下[[磷酸]]，又如[[酯酶]]则可催化水解很多不同化合物的酯键，选择不甚严格，这可称为相对特异性。可见不同的酶对作用物的特异性差别很大，即使是同一类酶，因来源不同，特异性的严格程度也不一致。例如：同是断开肽键的蛋白质水解酶，[[枯草杆菌]][[蛋白酶]]对各种氨基酸残基形成的肽键都有催化活性，[[胰蛋白酶]]对赖氨酸或[[精氨酸]]的羧基构成的肽键才有催化活性，而[[凝血酶]]仅对精氨酸的羧基与[[甘氨酸]]的氨基构成的肽键才有活性。酶对作用物的立体结构也有专一的选择，这称为[[立体特异性]]。如催化L-氨基酸氧化的酶对D-氨基酸就无活性。
酶的特异性早有锁与钥匙之说作解释。该说认为酶犹如复杂的锁，而作用物则似与之正确匹配的钥匙，只有形状相合的酶才有催化作用。这一观念现在经修改为诱导契合说：酶与作用物并非死板的锁与钥匙；酶分子的构象可受作用物诱导而改变，使两者成互补形状，十分配合，此即契合。
==[[酶原]]==
有一些酶在细胞内初合成时没有催化活性，这是酶的[[前体]]，称为酶原。例如胃和[[胰腺]]合成的[[蛋白水解酶]]都是以酶原的形式分泌到胃肠腔道中，然后经过不同的有限的水解作用，断开特异的肽键，才成为有活性的酶，这称为酶原的激活。体内[[血液凝固]][[和凝]]块溶解也是一些酶原激活过程。酶初合成时呈酶原的形式，这可以防止酶不适时宜的催化活性。例如[[急性胰腺炎]]就是酶原在胰脏内被激活，导致胰腺组织蛋白质被水解，可危及性命。下面列出胰腺分泌的一些酶原的激活反应概要：
由此可见，[[胰蛋白酶原]]一旦被[[肠激酶]]激活，其他酶原也都被激活，它们就可协同作用，彻底水解肠腔中的蛋白质。肠激酶由[[十二�
== 百科帮你涨知识 ==
[http://www.zk120.com/ji/search?qe=%E9%85%B6 中医古籍论酶]
[http://www.zk120.com/an/search?qe=%E9%85%B6 名老中医谈酶]
[http://www.zk120.com/fang/ 查找更多方剂]
==酶的重要性==
人体及其他[[生物]]要进行数千种不同的化学反应。举凡[[消化]]、吸收、运输、合成、分泌、运动和繁殖等种种活动（即通常所说的物质代谢），无不以化学反应为基础。这些反应大多进行缓慢，而酶则加速这些反应，从而使生命赖以存在的各种活动得以及时进行。这些反应绝大部分在[[细胞]]中进行；每个反应由不同的酶所催化；细胞内含数千种酶，分隔在各种[[细胞器]]中，有条不紊地催化生命攸关的反应。
以每日进食的[[淀粉]]为例，淀粉在[[消化道]]内消化，由[[淀粉酶]]等催化水解为[[葡萄糖]]，而葡萄糖进入细胞，也要有酶催化促成，而葡萄糖在细胞里的各种代谢更是一连串由酶催化的反应，这些反应使葡萄糖氧化成[[二氧化碳]]和水并供给能量，也可使之转变为其他物质如[[脂肪]]。葡萄糖在体内氧化与其在体外燃烧相比，其产物虽同是二氧化碳和水，同时都放出能量，但是在体内的氧化因有酶催化，在常温等温和的条件下进行，经过很多步骤并逐步放出便于利用的能量，这与体外燃烧极为不同。
==酶的本质==
在中国商周时期，就记录了酿酒制酱作饴等应用微生物中酶的生产活动。但是关于酶的本质，迟至20世纪之初方获结论。19世纪中期，人们仍认为酶必须在有生命的生物体中才起作用；酶一词的希腊文原义即“在[[酵母]]中”。1897年发现无细胞的酵母提取液也可发酵，方知酶在细胞外依然可起作用。但是当时对它的[[化学]]本质尚无所知。1926年美国生物化学家J.B.萨姆纳[[纯化]][[脲酶]]，获得结晶，证明其为蛋白质，首先提出酶是蛋白质的概念。不过当时的学术权威多持异议，不以为酶已被结晶出来，反认为结晶了的是无作用的蛋白质，而起酶作用的却是附在其上的不明性质的污染物。后来其他科学家也纯化结晶得到诸如[[胃蛋白酶]][[和胰蛋白酶]]等多种蛋白质[[水解酶]]，并也都证明它们都是蛋白质，酶的本质是蛋白质这结论才得到科学界认可。现已发现的数千种酶，已纯化结晶的数百种酶，以及分析测定了一级化学结构的酶，都证明是蛋白质。酶是蛋白质的概念如此牢固，若发现具有催化作用而非蛋[[白质]]的大分子，或不宜以酶称之。因此新发现的几种具催化活性的[[核糖核酸]]，被称为类酶(ribozyme，亦有译为[[核质]]酶、[[核酶]]、[[RNA]]酶或称为“”者)。
==[[全酶]]和[[辅酶]]==
酶可能是一条肽链，如水解RNA的[[核糖核酸酶]]就是由124个[[氨基酸]]组成的单条肽链;也可由两条或多条肽链组成，如[[乳酸脱氢酶]]由4条肽链组成。有些酶，整个[[分子]]都是蛋白质，另一些酶分子除蛋白质外尚需含有非蛋白质组分，方具酶活性。这些非蛋白质部分中与蛋白质（即[[酶蛋白]]）结合松散的称辅酶，结合牢固的称为辅基。酶蛋白和辅酶或辅基合称为全酶；单独的酶蛋白或辅酶都无活性。辅酶分子小，对热稳定，多属B族[[维生素]][[衍生物]]（表1）。[[金属离子]]参与[[生物化学]]反应，约1/3的酶在催化中需要金属离子，它们将作用物直接连接到酶分子上，或与酶分子结合使形成可与作用物相结合的[[构象]]而间接起作用。需金属的酶可按与金属结合的强度区分为[[金属酶]]或金属激活酶。前者的金属结合很牢，虽再增加自由金属离子，其活性并不再增高。后者的金属与酶分子表面[[基因]]结合较松，往往在酶的纯化中丢失，因此需要再加入该金属离子方可恢复活性。[[Zn]]、Fe、Co、Mn、[[Cu]]等多见于金属酶，而[[Ca]]与[[Mg]]常随[[Na]]和K作为金属激活酶的辅助因子。
酶的活性在于有一定的蛋白质结构。若酶受到[[酸]]、碱或酶的水解，通常要失去活性，这表明活性与其蛋白质[[一级结构]]相关。酶若受加热、pH剧变、[[变性剂]]的影响，虽无水解引起一级结构变化，但酶活性也往往消失，这表明酶的天然二级、三级及[[四级结构]]的重要性。酶蛋白变性就失去活性，但一些酶如RNA酶在一定条件下变性后，可有条件地恢复活性，此即[[复性]]作用。
==酶的活性部位==
酶的活性部位是结合作用物并提供直接参与形成或断开化学键的[[氨基酸残基]]的区域。含辅基的酶中，辅基也包括在活性部位。活性部位只占整个酶分子相当小的一部分。酶分子上绝大部分氨基酸残基并不与作用物接触。作用物与酶分子相比通常要小得多，只可能接触酶的很小的部分；即使大分子作用物如[[核酸]]或蛋白质，被催化进行[[反应时]]，酶也只是与该类大分子作用物中的局部接触。活性部位呈立体结构而不是一个点或线，也不是一个平面。它由来自酶分子中氨基酸序列的不同部分的[[残基]]组成，实际上一级结构上远隔开的残基更易相互作用[[成活]]性中心。如 RNA酶活性部位的重要氨基酸残基是第12位和第 119位的[[组氨酸]]及41位的[[赖氨酸]]残基。所有已知结构的酶分子上都有一个凹陷或裂缝构造，用以与作用物相结合。凹陷内含有进行结合作用和催化所需的残基，作用物进入凹陷式裂缝后，即借[[共价键]]、氢键、静电吸引等各种力量与酶结合并被催化。酶的特异性就与活性部位的构象密切相关。
==酶的特异性==
酶的一个最引人注目的特点是它催化的反应的特异性（或称[[专一性]]）。这既指酶对作用物的选择，也指对所催化反应的专一。不同的酶，其特异性的程度有别。如脲酶只催化[[尿素]]水解成为CO<sub>2</sub>和NH<sub>3</sub>；[[琥珀酸脱氢酶]]只以[[琥珀酸]]为作用物，它们的特异性极其严格，这可称为绝对特异性，更多的酶对共同的基团或化学键有选择性；如[[磷酸酶]]可催化很多种含磷酸基团的[[化合物]]水解脱下[[磷酸]]，又如[[酯酶]]则可催化水解很多不同化合物的酯键，选择不甚严格，这可称为相对特异性。可见不同的酶对作用物的特异性差别很大，即使是同一类酶，因来源不同，特异性的严格程度也不一致。例如：同是断开肽键的蛋白质水解酶，[[枯草杆菌]][[蛋白酶]]对各种氨基酸残基形成的肽键都有催化活性，[[胰蛋白酶]]对赖氨酸或[[精氨酸]]的羧基构成的肽键才有催化活性，而[[凝血酶]]仅对精氨酸的羧基与[[甘氨酸]]的氨基构成的肽键才有活性。酶对作用物的立体结构也有专一的选择，这称为[[立体特异性]]。如催化L-氨基酸氧化的酶对D-氨基酸就无活性。
酶的特异性早有锁与钥匙之说作解释。该说认为酶犹如复杂的锁，而作用物则似与之正确匹配的钥匙，只有形状相合的酶才有催化作用。这一观念现在经修改为诱导契合说：酶与作用物并非死板的锁与钥匙；酶分子的构象可受作用物诱导而改变，使两者成互补形状，十分配合，此即契合。
==[[酶原]]==
有一些酶在细胞内初合成时没有催化活性，这是酶的[[前体]]，称为酶原。例如胃和[[胰腺]]合成的[[蛋白水解酶]]都是以酶原的形式分泌到胃肠腔道中，然后经过不同的有限的水解作用，断开特异的肽键，才成为有活性的酶，这称为酶原的激活。体内[[血液凝固]][[和凝]]块溶解也是一些酶原激活过程。酶初合成时呈酶原的形式，这可以防止酶不适时宜的催化活性。例如[[急性胰腺炎]]就是酶原在胰脏内被激活，导致胰腺组织蛋白质被水解，可危及性命。下面列出胰腺分泌的一些酶原的激活反应概要：
由此可见，[[胰蛋白酶原]]一旦被[[肠激酶]]激活，其他酶原也都被激活，它们就可协同作用，彻底水解肠腔中的蛋白质。肠激酶由[[十二�
== 百科帮你涨知识 ==
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[http://www.zk120.com/an/search?qe=%E9%85%B6 名老中医谈酶]
[http://www.zk120.com/fang/ 查找更多方剂]
