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'''IgE'''是1966年发现的一类[[免疫球蛋白]]（[[Ig]]），分子量为188kD，[[血清]]中含量极低，仅占血清总Ig的0.002%，在个体发育中合成较晚。[[Ig]]分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的[[肽链]]称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。ε链有4个CH（Cε1～Cε4），无铰链区，含有较多的半胱氨酸和甲硫氨酸。对热敏感，56℃、30分钟可使IgE丧失生物学活性。IgE主要由鼻咽部、[[扁桃体]]、[[支气管]]、胃肠等粘膜固有层的[[浆细胞]]产生，这些部位常是变应原入侵和[[I型变态反应]]发生的场所。IgE为亲细胞抗体，Cε2和Cε3功能区可与[[嗜碱性粒细胞]]、[[肥大细胞]]膜上高亲和力FcεRⅠ结合。变应原再次进入机体与已固定在嗜碱性粒细胞、肥大细胞上IgE结合，可引起Ⅰ型变态反应。寄生虫感染或过敏反应发作时，局部的外分泌液和血清中IgE水平都明显升高。

==参看==

[[免疫球蛋白]]