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肌肉的主要组成[[蛋白质]]，占肌原纤维[[总蛋白]]质的60％。分子量约48万，是150毫微米长的棒状分子，一端有两个头部。由两条分子量约20万的H链和四条分子量约1万7千到2万5千的L链组成。用[[蛋白]]分解酶处理可分割为[[头部]]（H-酶解肌球蛋白）和尾部（L-酶解肌球蛋白）。在0.6M KCl溶液中分散成单体，但在0.2M以下的KCl溶液中可形成缔合体，自动聚集成1―2微米长的和A丝相似的结构。在肌原纤维内形成长1.5微米宽10―15毫微米的A丝。头部向外侧突出架成桥。头部的方向表现为钳在丝的中央部而向相反的方向伸展，结果可以在丝的中央部300毫微米处看到没有头部的裸露部分。头部在A丝上每弯14.3毫微米就移出120°和I丝对应，周期为42.9毫微米。肌球蛋白具有ATP[[酶活性]]，在低离子强度下，和[[肌动蛋白]]反应，而引起超沉淀，且肌动蛋白能促进ATP酶活性。ATP酶活性和肌动蛋白的反应，表现于头部的活性基团，可以认为这一部分一面分解ATP，一面进行振头活动，把I丝拉向A丝的中央部。肌球蛋白的L链对ATP酶活性具有重要的作用（参见肌球蛋白L链）。肌球蛋白和肌动蛋白一起被认为与全部[[细胞运动]]有关，也可从脑、[[粘菌]]、海胆卵等分离出来。肌球蛋白是由森特・吉奥尔吉（A・Szent－Gyrgyi，1942）分离出来的，但是相当于现在所说的[[肌动球蛋白]]物质是库恩（W．Khne，1859）最初从蛙抽提出来的，并被命名为肌球蛋白。肌球蛋白的ATP酶活性是由苏联的V．A．Engelhardt夫妇（1939）发现的。

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