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Β-折叠

添加1,893字节, 2017年3月17日 (五) 08:37
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== 注解==

β-折叠[[结构]](β-sheet)又称为β-折叠片层(β-plated sheet)结构和β-结构等。这是Pauling和Corey继发现[[α-螺旋]]结构后在同年又发现的另一种[[蛋白质]]二级结构。β-折叠结构是一种肽链相当伸展的结构,[[多肽]]链呈扇面状折叠。

β-折叠结构的形成一般[[需要]]两条或两条以上的肽段共同参与,即两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起,相邻肽链主链上的[[氨基]]和[[羰基]]之间形成有规则的[[氢键]],维持这种结构的[[稳定]]。β-折叠结构的特点如下:

(1)在β-折叠结构中,多肽链几乎是完全伸展的。相邻的两个[[氨基酸]]之间的轴心距为0.35nm。侧链R交替地[[分布]]在片层的上方和下方,以避免相邻侧链R之间的空间障碍。

(2)在β-折叠结构中,相邻肽链主链上的C=O与N-H之间形成氢键,氢键与肽链的长轴近于垂直。所有的[[肽键]]都参与了链间氢键的形成,因此维持了β-折叠结构的稳定。

(3)相邻肽链的走向可以是平行和反平行两种。在平行的β-折叠结构中,相邻肽链的走向相同,氢键不平行。在反平行的β-折叠结构中,相邻肽链的走向[[相反]],但氢键近于平行。从[[能量]]角度考虑,反平行式更为稳定。

β-折叠结构也是蛋白质构象[[中经]]常存在的一种结构方式。如蚕丝[[丝心蛋白]]几乎全部由堆积起来的反平行β-折叠结构组成。球状蛋白质中也广泛存在这种结构,如[[溶菌酶]]、[[核糖核酸]]酶、[[木瓜蛋白酶]]等球状蛋白质[[中都]]含有β-折叠结构。

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