绿色荧光蛋白
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's GFP-based sculpture Steel Jellyfish (2006). The image shows the stainless steel sculpture on display at Friday Harbor Laboratories on San Juan Island (Wash., USA), the place of GFP's discovery.]] 绿色萤光蛋白(,简称GFP),这种蛋白质最早是由下村脩等人在1962年在维多利亚多管发光水母中发现。其基因所产生的蛋白质,在蓝色波长范围的光线激发下,会发出绿色萤光。这个发光的过程中还需要冷光蛋白质水母素的帮助,且这个冷光蛋白质与钙离子(Ca2+)可产生交互作用。
由维多利亚多管发光水母中发现的野生型绿色萤光蛋白,395nm和475nm分别是最大和次大的激发波长,它的发射波长的峰点是在509nm,在可见光绿光的范围下是较弱的位置。由(sea pansy)所得的绿色萤光蛋白,仅有在498nm有一个较高的激发峰点。
在细胞生物学与分子生物学领域中,绿色萤光蛋白基因常被用作为一个(reporter gene)。一些经修饰过的型式可作为生物探针,绿色萤光蛋白基因也可以转殖到脊椎动物(例如:兔子上进行表现,并拿来映证某种假设的实验方法。
2008年10月8日,日本科学家下村脩、美国科学家马丁·查尔菲和钱永健因为发现和改造绿色荧光蛋白而获得了当年的诺贝尔化学奖。
历史
野生型GFP(wtGFP)
在1960年代和1970年代,绿色荧光蛋白,连同分开发光蛋白水母素,首先从维多利亚多管发光水母被纯化,及其属性被下村修研究。
GFP衍生物
由于对广泛使用的潜力和研究人员不断变化的需求,绿色荧光蛋白的许多不同的突变体已被改造设计。
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