更改

α-氨基酸由一个所有氨基酸类型中都含有的共同部分（形成蛋白质的主链）和一个对每一类氨基酸都不同的侧链所组成。如右图所示，“C”原子连接着4个不同类别的原子或氨基酸由一个所有氨基酸类型中都含有的共同部分（形成蛋白质的主链）和一个对每一类氨基酸都不同的侧链所组成。如右图所示，“C_α”原子连接着4个不同类别的原子或[[化学基团|基团]]：一个氨基、一个羧基、一个氢原子（图中略去氢原子）和一个条侧链（用“R”表示，以代表各种不同的氨基酸的侧链）。不完全符合这一特性的一个特例是[[脯氨酸]]，其C原子没有连接氢原子而是被侧链取代。由于连接着不同的4个基团，这就使氨基酸有了手性；但大多数蛋白质都是同一构型的（，其C_α原子没有连接氢原子而是被侧链取代。由于连接着不同的4个基团，这就使氨基酸有了手性；但大多数蛋白质都是同一构型的（[[对映异构体|左手型]]的同手性）。由于[[甘氨酸]]没有侧链（或者说侧链为一个氢原子），因此没有手性。左手型的氨基酸可以用一个简单的“CORN”法则来记忆：以氢原子在前来看C原子，其他三个基团“CO没有侧链（或者说侧链为一个氢原子），因此没有手性。左手型的氨基酸可以用一个简单的“CORN”法则来记忆：以氢原子在前来看C_α原子，其他三个基团“CO-R-N”以顺时针方向排布。 侧链决定了20种α-氨基酸的化学性质，具体如下表：

! 三字母代码三字母<br>代码! 单字母<br>代码! 相对丰度<br>(%) E.C.! 分子量! pKa[http://www.bmrb.wisc.edu/referenc/aapka.html Amino Acid pKa values]，表中显示的为氨基酸侧链的pKa值。 ! ''VdW''体积<br> (ų)! 带电（C）， 疏水性（H）αα1<br> 极性（P），<br> 疏水性（H）<br> |- | [[丙氨酸]]（Alanine）| ALA| A| 13.0| 71|  | 67| H|- | [[精氨酸]]（Arginine）| ARG| R| 5.3| 157| 12.5| 148| C+|- | [[天冬酰胺]]（Asparagine）| ASN| N| 9.9| 114|  | 96| P|- | [[天冬氨酸]]（Aspartate）| ASP| D| 9.9| 114| 4.5| 91| C-|- | [[半胱氨酸]]（Cysteine）| CYS| C| 1.8| 103| 8.3| 86| P|- | [[谷氨酸]]（Glutamate）| GLU| E| 10.8| 128| 4.5| 109| C-|- | [[谷氨酰胺]]（Glutamine）| GLN| Q| 10.8| 128|  | 114| P|- | [[甘氨酸]]（Glycine）| GLY| G| 7.8| 57|  | 48|  |- | [[组氨酸]]（Histidine）| HIS| H| 0.7| 137| 6.8| 118| P,C+|- | [[异亮氨酸]]（Isoleucine）| ILE| I| 4.4| 113|  | 124| H|- | [[亮氨酸]]（Leucine）| LEU| L| 7.8| 113|  | 124| H|- | [[赖氨酸]]（Lysine）| LYS| K| 7.0| 129| 11.1| 135| C+|- | [[甲硫氨酸]]（Methionine）| MET| M| 3.8| 131|  | 124| H|- | [[苯丙氨酸]]（Phenylalanine）| PHE| F| 3.3| 147|  | 135| H|- | [[脯氨酸]]（Proline）| PRO| P| 4.6| 97|  | 90| H|- | [[丝氨酸]]（Serine）| SER| S| 6.0| 87|  | 73| P|- | [[苏氨酸]]（Threonine）| THR| T| 4.6| 101|  | 93| P|- | [[色氨酸]]（Tryptophan）| TRP| W| 1.0| 186|  | 163| P|- | [[酪氨酸]]（Tyrosine）| TYR| Y| 2.2| 163| 9.8| 141| P|- | [[缬氨酸]]（Valine）| VAL| V| 6.0| 99|  | 105| H|} 基于化学性质的不同，可以将20种天然氨基酸分成多个类别。重要的影响因子是侧链[[带电性]]、[[亲水性|亲]]/疏水性、大小等。不同侧链在水溶液环境中的相互作用在塑造和维持蛋白质结构中扮演着重要的角色。疏水性的侧链趋向于被包埋于蛋白质内部，形成疏水核心，稳定蛋白质结构；而亲水性的侧链则更多的是暴露于溶剂中。疏水性的残基包括亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和缬氨酸以及疏水性相对较弱的甘氨酸、丙氨酸、色氨酸和甲硫氨酸。带电侧链对于蛋白质结构的稳定性也非常重要，通过不同带电侧链之间形成离子键可以稳定结构，而如果结构内部有未配对的带电侧链则会大大减弱结构的稳定性；此外，带电残基有很强的亲水性，通常位于蛋白质表面。带正电的残基有赖氨酸和精氨酸，有时组氨酸也带正电荷；带负电的残基为谷氨酸和天冬氨酸。其余的氨基酸一般有带不同功能基团的较小的亲水侧链。如丝氨酸和苏氨酸侧链带羟基，谷氨酰胺和天冬酰胺带[[酰胺]]基。一些氨基酸具有特殊性质，如两个半胱氨酸之间能够通过侧链上的巯基[[共价]]连接而形成二硫键，脯氨酸为环状且构象比较固定，甘氨酸为最小氨基酸且构象最具可变性。 ==肽键== 两个氨基酸可以通过缩合反应结合在一起，并在两个氨基酸之间形成肽键。而不断地重复这一反应就可以形成一条很长的残基链（即[[多肽链]]）。这一反应是由[[核糖体]]在[[翻译 (遗传学)|翻译]]进程中所[[催化]]的。肽键虽然是[[单键]]，但具有部分的[[双键]]性质（由C=O双键中的π电子云与N原子上的[[孤对电子|未共用电子对]]发生[[共振论|共振]]导致），因此C-N键（即肽键）不能旋转，从而连接在肽键两端的基团处于一个平面上，这一平面就被称为肽平面。而对应的肽二面角φ（肽平面绕N-C_α键的旋转角）和ψ（肽平面绕C_α-C₁键的旋转角）有一定的取值范围；一旦所有残基的二面角确定下来，蛋白质的主链构象也就随之确定。根据每个残基的φ和ψ来做图，就可以得到[[拉氏图]]，由于形成同一类二级结构的残基的二面角的值都限定在一定范围内，因此在拉氏图上就可以大致分辨残基参与形成哪一类二级结构。下表列出了肽键与对应类型单键以及氢键键长的比较。 <div align="left">

| C <font face="Symbol">α -</font> C

| N - C<font face="Symbol">a</font>

</div> ==一级结构== 肽或蛋白质的氨基酸序列（或残基序列）被称为一级结构。残基的标号总是从蛋白质的氨基端（没有参与形成肽键）开始。[[蛋白质一级结构]]可以通过测定其对应的[[基因]]（更准确地说是[[开放阅读框架]]）的碱基序列来间接确定（参见[[翻译 (遗传学)|翻译]]），但对于[[转录后修饰]]和[[翻译后修饰]]，如二硫键形成、[[磷酸化]]和[[糖基化]]等（通常被认为是一级结构的组成信息），则无法通过这种翻译法来测定；此外，也可以通过埃德曼降解法或[[质谱|连续质谱]]来对蛋白质样品进行直接测序。 ==二级结构== 早在1951年，第一个蛋白质结构解出前7年，鲍林和他的同事就利用已知的键长和键角提出了α螺旋和β折叠的结构。<ref name = pauling51>PAULING L, COREY RB, BRANSON HR. Proc Natl Acad Sci U S A. 1951 Apr;37(4):205-11. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. PMID 1481637310αβααβ该技术还可用于测定蛋白质的二级结构。除了核磁共振以外，还有一些14816373α螺旋和β折叠都是将主链上的氢键[[供体]]和[[受体]][[饱和]]的一种方式。这两个二级结构仅依赖于主链骨架，即所有氨基酸的共同部分，这就解释了为什么这两个二级结构频繁地出现于大多数的蛋白质结构中。随着越来越多的蛋白质结构得到解析，更多的二级结构被发现，如各类Loop和其他形式的螺旋。二级结构都有自己独特的几何构架，即二面角ψ和φ有特定的值，处于Ramachandran图的特定区域。二级结构还包括转角、Loop和其他一些不常见的二级结构元素（如3₁₀螺旋等）。除了有规则的二级结构以外，主链骨架的其他部分就被称为无规则卷曲。 {| align=center |- | | | |- |} ==三级结构== 二级结构元素通常被折叠为一个紧密形态，元素之间以各种类型的loop和转角相连。三级结构的形成驱动力通常是疏水残基的包埋，但其他相互作用，如氢键、离子键和二硫键等同样也可以稳定三级结构。三级结构包括所有的非共价相互作用（不包括二级结构），并定义了蛋白质的整体折叠，对于蛋白质功能来说是至关重要的。 ==四级结构== 四级结构是由两个或多个多肽链通过相互作用形成的结构。其中，单独的一条链就被称为[[蛋白质亚基|亚基]]。[[亚基]]之间不一定要共价连接，但有一些亚基之间是通过二硫键来连接的。不是所有的蛋白质都有四级结构，许多蛋白可以以单体形式来发挥功能。四级结构的稳定性与三级结构处于同一水平。两个或多个亚基形成的[[复合物]]统称为多聚体（multimer），如果是两个亚基则称[[二聚体]]或二体（dimer），三个亚基称[[三聚体]]或三体（trimer），以此类推。如果多聚体为相同的亚基组成，则加上“[[同源]]（homo-）”作为前缀，反之则用“[[异源]]（hetero-）”，如同源二聚体或异源三聚体。 ==侧链构象== 侧链上的碳原子的命名]]残基侧链上的原子根据希腊字母表的顺序（α、β、γ、δ、ε等）来命名，如C_α指的是对应残基上最接近羰基的碳原子，而C_β则是次接近的。C_α通常被认为是主链骨架的组成原子。这些原子之间的键对应的二面角则相应以χ1、χ2、χ3等来命名，如赖氨酸侧链上第一、二个碳原子（即C_α和C_β）之间共价键的二面角为χ1。侧链可以有多种不同的构象，每一种类型的残基都有几种比较稳定的侧链构象。 ==结构域、结构花样与折叠类型== 许多蛋白质都可以被分为多个结构组成单元，结构域就是这样一个组成单元。结构域一般可以自稳定，且常常独立进行折叠，而不需要蛋白质其他部分的参与；很多结构域都有自己独特的生物学功能。很多结构域并不是一个基因或[[基因家族]]对应蛋白质的独特结构单元，而往往是许多类蛋白质的共同结构单元。结构域常常是以其生物学功能来命名，如“钙离子结合结构域”；或以几类最初发现此结构域的蛋白名称衍生而来，如PDZ结构域（最初发现于PSD95、DlgA和ZO-1这三个蛋白质）。由于结构域自身可以稳定存在，因此可以将不同来源的结构域通过[[遗传工程]]人为地结合在一起，形成杂合蛋白质。 结构花样（structural motif）同样是一种结构组成单元，它是由几个二级结构的特定组合（如螺旋-转角-螺旋）所组成；这些组合又被称为超二级结构。结构花样往往还包含有长度不同的loop区。 折叠类型则指的是整体的结构排列类型，如[[螺旋束]]和[[β桶]]。 尽管[[真核]]生物体可以表达数万种不同的蛋白质，但对应的结构域、结构花样与折叠类型的数量却少得多。一种合理的解释是，这是进化的结果；因为基因或基因的一部分可以在[[基因组]]内被加倍或移动。也就是说，通过[[基因重组]]，一个结构域可以从相应蛋白质A移动到本不具有此结构域的蛋白质B上，而其发生的进化驱动力可能是由于该结构域对应的生物学功能趋向于被蛋白质B所利用。 ==[[蛋白质折叠]]== 从一级结构到更高级结构的过程就被称为蛋白质折叠。一个序列特定的多肽链（折叠之前的蛋白质一般都被称为多肽链）一般折叠为一种特定构象（又称为天然构象）；但有时可以折叠为一种以上的构象，且这些不同构象具有不同的生物学活性。在[[真核细胞]]内，许多蛋白质的正确折叠需要分子伴侣的帮助。 ==结构分类== 对蛋白质结构进行分类的方法有多种，有多个结构数据库（包括SCOP、CATH和FSSP）分别采用不同的方法进行结构分类。存放蛋白质结构的PDB数据库中就引用了SCOP的分类。对于大多数已分类的蛋白质结构来说，SCOP、CATH和FSSP的分类是相同的，但在一些结构中还有所区别。 ==结构测定== 专门存储蛋白质和[[核酸]]分子结构的蛋白质数据库中，接近90%的蛋白质结构是用X射线晶体学的方法测定的。<ref name="PDB1">X射线晶体学可以通过测定蛋白质分子在晶体中电子密度的空间分布，在一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标。大约9%的已知蛋白结构是通过核磁共振技术来测定的。<ref name="PDB1"/>该技术还可用于测定蛋白质的二级结构。除了核磁共振以外，还有一些[[生物化学技术]]被用于测定二级结构，包括圆二[[色谱]]。[[冷冻电子显微学|冷冻电子显微技术]]是近年来兴起的一种获得低分辨率（低于5埃）蛋白质结构的方法，该方法最大的优点是适用于大型[[蛋白质复合物]]（如[[病毒]]外壳、核糖体和[[类淀粉]]蛋白纤维）的结构测定；并且在一些情况下也可获得较高分辨率的结构，如具有高对称性的病毒外壳和[[膜蛋白]]二维晶体。二维晶体。Branden C, Tooze J. (1999). ''Introduction to [[Protein]] Structure'' 2nd ed. Garland Publishing: New York, NYGonen T, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T. (2005). Lipid-protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals. ''Nature'' 438(7068):633-8.