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蛋白质结构

删除85字节, 2017年3月10日 (五) 20:37
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! 残基名称
! 三字母<br>代码三字母代码! 单字母<br>代码单字母代码! 相对丰度<br>(%) E.C.
! 分子量
! pKa[http://www.bmrb.wisc.edu/referenc/aapka.html Amino Acid pKa values],表中显示的为氨基酸侧链的pKa值。
! ''VdW''体积<br> (ų)! 带电(C),<br> 极性(P),<br> 疏水性(H)<br>
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| [[丙氨酸]](Alanine)
==二级结构==
早在1951年,第一个蛋白质结构解出前7年,鲍林和他的同事就利用已知的键长和键角提出了α螺旋和β折叠的结构。<ref name = pauling51>PAULING 早在1951年,第一个蛋白质结构解出前7年,鲍林和他的同事就利用已知的键长和键角提出了α螺旋和β折叠的结构。PAULING L, COREY RB, BRANSON HR. Proc Natl Acad Sci U S A. 1951 Apr;37(4):205-11. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. PMID 14816373α螺旋和β折叠都是将主链上的氢键[[供体]]和[[受体]][[饱和]]的一种方式。这两个二级结构仅依赖于主链骨架,即所有氨基酸的共同部分,这就解释了为什么这两个二级结构频繁地出现于大多数的蛋白质结构中。随着越来越多的蛋白质结构得到解析,更多的二级结构被发现,如各类Loop和其他形式的螺旋。二级结构都有自己独特的几何构架,即二面角ψ和φ有特定的值,处于Ramachandran图的特定区域。二级结构还包括转角、Loop和其他一些不常见的二级结构元素(如3<sub>10</sub>螺旋等)。除了有规则的二级结构以外,主链骨架的其他部分就被称为无规则卷曲。
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==结构测定==
专门存储蛋白质和[[核酸]]分子结构的蛋白质数据库中,接近90%的蛋白质结构是用X射线晶体学的方法测定的。<ref name="PDB1">X射线晶体学可以通过测定蛋白质分子在晶体中电子密度的空间分布,在一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标。大约9的蛋白质结构是用X射线晶体学的方法测定的。X射线晶体学可以通过测定蛋白质分子在晶体中电子密度的空间分布,在一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标。大约9%的已知蛋白结构是通过核磁共振技术来测定的。<ref name="PDB1"/>该技术还可用于测定蛋白质的二级结构。除了核磁共振以外,还有一些的已知蛋白结构是通过核磁共振技术来测定的。该技术还可用于测定蛋白质的二级结构。除了核磁共振以外,还有一些[[生物化学技术]]被用于测定二级结构,包括圆二[[色谱]]。[[冷冻电子显微学|冷冻电子显微技术]]是近年来兴起的一种获得低分辨率(低于5埃)蛋白质结构的方法,该方法最大的优点是适用于大型[[蛋白质复合物]](如[[病毒]]外壳、核糖体和[[类淀粉]]蛋白纤维)的结构测定;并且在一些情况下也可获得较高分辨率的结构,如具有高对称性的病毒外壳和[[膜蛋白]]二维晶体。Branden C, Tooze J. (1999). ''Introduction to [[Protein]] Structure'' 2nd ed. Garland Publishing: New York, NYGonen T, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T. (2005). Lipid-protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals. ''Nature'' 438(7068):633-8.
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