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活性位点
,{{noteTA
|1=zh-hans:底物; zh-hant:受质;
}}
'''活性位点'''（），又称'''[[活化]]位置'''，是指一个[[酵素]]中具有[[催化]]能力与结合位置的部位。其结构与化学性质可供辨识受质，并与受质结合。活化位置通是酵素表面上一个类似口袋的区域，内部含有可与特定受质发生反应的[[残基]]。
==结合==
大部分酵素只会有一个活性位点，只对应一种受质。酵素的变性作用，通常是因为高温或者是极端的[[PH值]]，造成酵素活性位点形状的改变。
以下有两种酵素结合的假说
===酵素锁钥假说===
<gallery> File:Lock_and_key.png </gallery>
由Emil Fischer提出的，他的假设是说酵素的活性位点和受质可以很完美的结合，当两者结合，受质的修饰就开始了。
===诱导契合假说===
<gallery> File:Inducedfit080.png </gallery>
由Daniel Koshland提出的，它是锁钥理论的延伸，但它主张活性位点和受质不会完美结合，且活性位点是可以形状改变到和受质完美结合的状态；当受质接上后，诱导形状改变，当受质离开后，酵素回到它原本的样子。
==化学性质==
受质和酵素结合，透过氢键、疏水[[交互作用]]或两者都有。活性位点上的残基作为质子或其他受质[[化学]]基团的接受者或提供者，进而降低反应活化能，加快反应速率。当酵素和受质间的作用完后，产物在活性位点会相当的不稳定，进而离开酵素。
==[[辅因子]]==
酵素会运用辅因子来帮忙与受质的结合；[[辅酶]]也是辅因子的一种，在受质和酵素发[[生化学]][[反应时]]，就会离开。例如：金属物质。
==[[抑制剂]]==
抑制剂会阻扰受质和酵素的交互作用，进而降低反应速率。抑制剂有几种不同的种类，分别有可逆和不可逆、竞争和非竞争；竞争型，一种和受质很像的物质，会和受质竞争酵素；非竞争型，一种会结合在非活性位点的物质，会影响受质和酵素的结合率。
{| class="wikitable"
|-
!
! 例子
! 和活性位点结合?
! 降低反应速率?
|-
| 竞争可逆型
|| [[HIV]][[蛋白酶抑制剂]]
|| 会
|| 会
|-
| 非竞争可逆型
|| 重金属
|| 不会
|| 会
|-
| 不可逆型
|| [[氰化物]]
|| 会
|| 会
|}
==药物的发展==
辨认活性位点，在[[药学]]上很重要；借由辨认出活性位点，设计出受质(药物)，可以阻断它和受质结合；其中一个重要的因子在药物设计，是抑制剂和酵素结合的强度。 例如[[AIDS]]
==异位结合位==
异位结合位顾名思义和活性位点是不同的位置在酵素上，异位修饰通常发生在超过一个次单元的[[蛋白质]]，也常常参与[[代谢反应]]。
==参见==
* [[别构调节]] (Allosteric regulation)
* [[酶促反应]]
* [[酶抑制剂]]
==参考文献==
#http://en.wikipedia.org/wiki/Active_site
#^ Alberts, B (2010). Essential Cell Biology. Garland Science. p. 91.
#^ Campbell, P (2006). Biochemistry Illustrated. Elsevier. pp. 83–85.
#^ Kool ET (1984). "Active site tightness and substrate fit in DNA replication". Annual Review of Biochemistry 71: 191–219. doi:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135453.
#^ a b Sullivan SM (2008). "Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 105: 13829–13834. doi:10.1073/pnas.0805364105.
#^ a b Schechter I (2005). "Mapping of the active site of proteases in the 1960s and rational design of inhibitors/drugs in the 1990s". Current Protein and Peptide Science 6: 501–512. doi:10.2174/138920305774933286.
#^ a b c DeDecker BS (2000). "Allosteric drugs: thinking outside the active-site box". Chemistry and Biology 7: 103–107. doi:10.1016/S1074-5521(00)00115-0.
#^ Zuercher M (2008). "Structure-Based Drug Design: Exploring the Proper Filling of Apolar Pockets at Enzyme Active Sites". Journal of Organic Chemistry 73: 4345–4361. doi:10.1021/jo800527n.
#^ Powers R (2006). "Comparison of protein active site structures for functional annotation of protei
== 百科帮你涨知识 ==
[http://www.zk120.com/ji/ 查找更多中医古籍]
[http://www.zk120.com/an/ 查找更多名老中医的医案]
[http://www.zk120.com/fang/ 查找更多方剂]
|1=zh-hans:底物; zh-hant:受质;
}}
'''活性位点'''（），又称'''[[活化]]位置'''，是指一个[[酵素]]中具有[[催化]]能力与结合位置的部位。其结构与化学性质可供辨识受质，并与受质结合。活化位置通是酵素表面上一个类似口袋的区域，内部含有可与特定受质发生反应的[[残基]]。
==结合==
大部分酵素只会有一个活性位点，只对应一种受质。酵素的变性作用，通常是因为高温或者是极端的[[PH值]]，造成酵素活性位点形状的改变。
以下有两种酵素结合的假说
===酵素锁钥假说===
<gallery> File:Lock_and_key.png </gallery>
由Emil Fischer提出的，他的假设是说酵素的活性位点和受质可以很完美的结合，当两者结合，受质的修饰就开始了。
===诱导契合假说===
<gallery> File:Inducedfit080.png </gallery>
由Daniel Koshland提出的，它是锁钥理论的延伸，但它主张活性位点和受质不会完美结合，且活性位点是可以形状改变到和受质完美结合的状态；当受质接上后，诱导形状改变，当受质离开后，酵素回到它原本的样子。
==化学性质==
受质和酵素结合，透过氢键、疏水[[交互作用]]或两者都有。活性位点上的残基作为质子或其他受质[[化学]]基团的接受者或提供者，进而降低反应活化能，加快反应速率。当酵素和受质间的作用完后，产物在活性位点会相当的不稳定，进而离开酵素。
==[[辅因子]]==
酵素会运用辅因子来帮忙与受质的结合；[[辅酶]]也是辅因子的一种，在受质和酵素发[[生化学]][[反应时]]，就会离开。例如：金属物质。
==[[抑制剂]]==
抑制剂会阻扰受质和酵素的交互作用，进而降低反应速率。抑制剂有几种不同的种类，分别有可逆和不可逆、竞争和非竞争；竞争型，一种和受质很像的物质，会和受质竞争酵素；非竞争型，一种会结合在非活性位点的物质，会影响受质和酵素的结合率。
{| class="wikitable"
|-
!
! 例子
! 和活性位点结合?
! 降低反应速率?
|-
| 竞争可逆型
|| [[HIV]][[蛋白酶抑制剂]]
|| 会
|| 会
|-
| 非竞争可逆型
|| 重金属
|| 不会
|| 会
|-
| 不可逆型
|| [[氰化物]]
|| 会
|| 会
|}
==药物的发展==
辨认活性位点，在[[药学]]上很重要；借由辨认出活性位点，设计出受质(药物)，可以阻断它和受质结合；其中一个重要的因子在药物设计，是抑制剂和酵素结合的强度。 例如[[AIDS]]
==异位结合位==
异位结合位顾名思义和活性位点是不同的位置在酵素上，异位修饰通常发生在超过一个次单元的[[蛋白质]]，也常常参与[[代谢反应]]。
==参见==
* [[别构调节]] (Allosteric regulation)
* [[酶促反应]]
* [[酶抑制剂]]
==参考文献==
#http://en.wikipedia.org/wiki/Active_site
#^ Alberts, B (2010). Essential Cell Biology. Garland Science. p. 91.
#^ Campbell, P (2006). Biochemistry Illustrated. Elsevier. pp. 83–85.
#^ Kool ET (1984). "Active site tightness and substrate fit in DNA replication". Annual Review of Biochemistry 71: 191–219. doi:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135453.
#^ a b Sullivan SM (2008). "Enzymes with lid-gated active sites must operate by an induced fit mechanism instead of conformational selection". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 105: 13829–13834. doi:10.1073/pnas.0805364105.
#^ a b Schechter I (2005). "Mapping of the active site of proteases in the 1960s and rational design of inhibitors/drugs in the 1990s". Current Protein and Peptide Science 6: 501–512. doi:10.2174/138920305774933286.
#^ a b c DeDecker BS (2000). "Allosteric drugs: thinking outside the active-site box". Chemistry and Biology 7: 103–107. doi:10.1016/S1074-5521(00)00115-0.
#^ Zuercher M (2008). "Structure-Based Drug Design: Exploring the Proper Filling of Apolar Pockets at Enzyme Active Sites". Journal of Organic Chemistry 73: 4345–4361. doi:10.1021/jo800527n.
#^ Powers R (2006). "Comparison of protein active site structures for functional annotation of protei
== 百科帮你涨知识 ==
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[http://www.zk120.com/fang/ 查找更多方剂]
