氧合血红蛋白

氧合血红蛋白（oxyhemoglobin）就是血红蛋白和氧分子的结合物。当血液流经血氧分压高的肺部时，血红蛋白便与氧分子结合，形成氧合血红蛋白（HbO2）。血红蛋白与氧分子的结合反应很快，可逆，不需要酶的催化，但受到血氧分压的影响。血红蛋白便是以这种氧合血红蛋白的形式运输氧气。血红素铁原子为二价与氧分子、卟啉的4个N，与珠蛋白的组氨酸残基（咪唑）结合，成为八面体的络合物结构。它与游离的血红蛋白不同，是低自旋（spin）物质，吸收光谱也类似细胞色素还原型。氧分压和氧合血红蛋白的生成百分率（%）的图即结合曲线（氧解离曲线），由于血红素间的相互作用的变构（alloste－ric）效应而呈S型。氧合血红蛋白的酸性比血红蛋白强，生成时放出H+。可以认为，它在肺中与氧结合并放出二氧化碳。